La hidrólisis enzimática se desarrolló para las respectivas enzimas comerciales de calidad alimentaria

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2.2. Efecto de la ultrafiltración sobre las propiedades del hidrolizado de colágeno

Un proceso de ultrafiltración puede ser un método útil e industrialmente ventajoso para producir pequeñas fracciones peptídicas con un tamaño molecular deseado y alta bioactividad, según la composición del hidrolizado de partida y la actividad que se esté estudiando [19]. Se muestra la solubilidad, el contenido de grupos amino libres y el rendimiento de CH después de la liofilización (Tabla 1). La solubilidad y el contenido de grupos amino libres del control fueron 11,95 por ciento y 0,79 por ciento, respectivamente. Después de la hidrólisis enzimática y la ultrafiltración con un límite de peso molecular de 3 kDa, la mayor solubilidad (21,17 por ciento) y el contenido de grupos amino libres (14,17 por ciento) se observaron en CH-Alcalase<3 kda.="" however,=""><3 kda="" was="" the="" lowest="" yield="" (12.42%)observed.="" therefore,="" although="" ultrafiltration="" is="" useful="" in="" separating="" chs="" with="" a="" low="" molecular="" weight="" it="" may="" cause="" a="" reduction="" in="">

El peso molecular promedio de los hidrolizados de proteínas es un factor importante que determina sus propiedades biológicas [19]. Generalmente, una fracción media con MW<3 kda="" represents="" a="" collagen="" hydrolysate;="" an="" average="" fraction="" with="" mw="">50 kDa represents gelatin, and an average fraction with MW>300 kDa representa colágeno [20,21]. La distribución relativa del peso molecular del control (muestra de pretratamiento), CH-Alcalase y CH-Alcalase<3 kda="" is="" depicted="" in="" figure="" 4.="" the="" molecular="" weight="" distribution="" was="" over="" 20,100="" da="" for="" the="" control,="" which="" did="" not="" include="" the="" collagen="" hydrolysate=""><3 kda).="" this="" could="" not="" be="" numerically="" provided="" in="" this="" study,="" as="" the="" detection="" limit="" of="" the="" index="" detector="" system="" only="" ranged="" from="" 106="" to="" 20,100="" da.="" however,="" ch-alcalase="" showed="" detectable="" values="" in="" a="" higher="" range="" of="" relative="" molecular="" weight="" distribution,="" which="" ranged="" from="" 20,100="" da="" to="" 4270="" da="" (maximum="" peak:12,600="" da).="" in=""><3 kda,="" the="" molecular="" weight="" distribution="" mainly="" showed="" three="" peaks:="" one="" with="" an="" mw="" of="" approximately="" 4270="" da="" (maximum="" peak),="" one="" with="" an="" mw="" of="" approximately="" 424="" da,="" and="" one="" with="" an="" mw="" of="" approximately="" 222="" da="" and="" 102="" da.="" ultrafiltration="" is="" an="" effective="" purification="" method="" used="" to="" obtain="" low="" molecular="" weight="" peptides="" from="" crude="" hydrolysates.="" results="" indicated="" that="" enzymatic="" hydrolysis="" by="" alcalase="" clearly="" reduced="" the="" high="" mw="" of="" the="" control="" (either="" collagen="" or="" gelatin),="" and="" that="" ultrafiltration="" was="" an="" effective="" purification="" method="" that="" can="" be="" used="" to="" obtain="" low="" molecular="" weight=""><3 kda)="" from="" crude="" collagen="" hydrolysates.="" reportedly,="" low="" molecular="" weight="" peptides="" (2-20="" amino="" acids)="" are="" more="" biologically="" active="" compared="" to="" their="" parent="" polypeptide/proteins,="" which="" are="" larger="">

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Se muestra la composición de aminoácidos en los CH (Tabla 2). El CHS por diferentes proteasas tenía diferentes composiciones de aminoácidos y propiedades antioxidantes [23]. La composición de aminoácidos del colágeno era rica en glicina (Gly), prolina (Pro) y ácido glutámico (Glu). El contenido de aminoácidos de los CH (CH-Alcalase y CH-Alcalase<3 kda)="" increased="" more="" than="" that="" of="" the="" control,="" following="" enzymatic="" hydrolysis="" with="" or="" without="" ultrafiltration.="" in="" particular,="" the="" content="" of="" gly,="" pro,="" and="" glu="" was="" much="" higher="" in=""><3 kda(gly="" 218="" mg/g,="" pro="" 152="" mg/g,="" and="" glu="" 120="" mg/g)="" than="" ch-alcalase(gly149="" mg/g,="" pro="" 95="" mg/g,="" and="" glu78="" mg/g).="" an="" increase="" in="" the="" content="" of="" these="" amino="" acids="" is="" strongly="" related="" to="" enhanced="" antioxidant="" capabilities="" [16,20].="" gly="" and="" pro="" contain="" hydrophobic="" amino="" acid="" groups,="" and="" glu="" contains="" negatively="" charged="" amino="" acid="" groups.="">tallo de cistancheSe ha informado que estos aminoácidos mejoran la actividad antioxidante debido a su mayor solubilidad en lípidos o mediante reacciones de radicales libres [1,24].

2.3. Actividades antioxidantes y antienvejecimiento de los hidrolizados de colágeno

Las actividades antioxidantes de los CH se midieron utilizando 2,2'-and-bis-(3-etilbenzotiazolina-6-ácido sulfónico)(ABTS) ensayo de actividad de captación de radicales y ensayo de poder reductor. La actividad de eliminación de radicales ABTS del control (suspensión de colágeno), CH-Alcalase y CH-Alcalase<3 kda="" at="" different="" concentrations="" is="" shown="" (figure="" 5a).abts="" radical="" scavenging="" activity="" of="" peptides="" assay="" is="" important="" to="" exclusively="" measure="" the="" ability="" of="" an="" antioxidant="" peptide="" to="" induce="" a="" hydrogen="" atom="" transfer="" [25].="" abts="" radical-scavenging="" effects="" of="" all="" treatments="" increased="" in="" a="" concentration-dependent="" manner=""><0.05). ch-alcalase="" and=""><3 kda="" showed="" much="" higher="" abts="" radical-scavenging="" activity="" values,="" with="" 41.4%-88.2%="" compared="" to="" the=""><8.5%. both="" ch-alcalase="" and=""><3 kda="" had="" high="" abtsradical-scavenging="" abilities="" of="" ~60%="" when="" concentrations="" were="" greater="" than="" 2.5="" mg/ml.=""><3 kda="" showed="" a="" significantly="" higher="" abts="" radical-scavenging="" activity="" value="" than="" ch-alcalase.="">extracto de salsa cistancheEn general, la actividad antioxidante de los péptidos puede verse influida por sus secuencias de aminoácidos, el número de aminoácidos libres presentes, el grado de hidrólisis y el peso molecular de los péptidos [26,27]. En particular, los hidrolizados de bajo peso molecular poseían propiedades antioxidantes más fuertes en comparación con los hidrolizados de alto peso molecular [2,26].

Figura 5. Actividades antioxidantes de los hidrolizados de colágeno (CH) en 2,2'-y-bis-(3-etilbenzotiazolina-6-ácido sulfónico)(ABTS)depurador de radicales(A)y poder reductor (B) ensayos Los datos denotados por letras diferentes (ac) muestran diferencias estadísticamente significativas dependiendo de los diferentes tratamientos (p<0.05).>beneficios y efectos secundarios de la cistanche tubulosaLos datos indicados con letras diferentes (AD) muestran diferencias estadísticamente significativas dependiendo de la concentración (p < 0.05).

Cistanche puede antienvejecimiento

Los poderes reductores del control, CH-Alcalase y CH-Alcalase<3 kda="" are="" shown="" (figure="" 5b).="" the="" reducing="" power="" of="" peptides="" may="" also="" serve="" as="" a="" significant="" indicator="" of="" their="" antioxidant="" potential="" [28,29].="" the="" reducing="" power="" of="" chs="" ranged="" from="" 0.074="" to="" 0.424="" in="" a="" dose-dependent="" manner=""><0.05). the="" control="" group="" had="" the="" lowest="" reducing="" power,="" which="" did="" not="" change="" significantly="" with="" increasing="" concentrations="" of="" the="" control.="" in="" contrast="" to="" abts="" radical-scavenging="" activity,="" the="" reducing="" power="" of="" ch-alcalase="" was="" higher="" than="" that="" of=""><3 kda.="">extracto de cistanche tubulosaObservaciones similares sugirieron que el hidrolizado de colágeno crudo puede ser más efectivo para reducir el poder que los péptidos de colágeno ultrafiltrados [30].

La inhibición de la actividad de tirosinasa, colagenasa y elastasa se utilizó para verificar sus efectos antienvejecimiento in vitro [20]. Los resultados de la inhibición de la actividad tirosinasa, colagenasa y elastasa del control, CH-Alcalase y CH-Alcalase<3 kda="" are="" summarized="" (table="" 3).="" tyrosinase,="" collagenase,="" and="" elastase="" inhibitors="" have="" been="" used="" as="" important="" ingredients="" of="" cosmetics="" for="" skin="" whitening,="" anti-aging,="" and="" anti-wrinkling,="" respectively.="" collagenase="" and="" elastase,="" especially,="" are="" known="" to="" be="" major="" enzymes="" responsible="" for="" dehydration="" and="" wrinkle="" formation="" on="" the="" skin="" surface[31].="" the="" results="" indicated="" that="" the="" tyrosinase="" inhibition="" effect="" of="" vitamin="" c(95.50%,1="" mg/ml,="" positive="" control)="" was="" higher="" than="" that="" of="" the="" other="" treatments(table="" 4).="" tyrosinase="" inhibition="" effects="" of="" control,="" ch-alcalase,="" and=""><3 kda="" groups="" were="" 28.21%,="" 15.44%,="" and="" 30.20%,="" respectively.="" thus,="" the="" chs="" did="" not="" show="" a="" better="" skin="" whitening="" effect="" compared="" to="" the="" control.="" collagenase="" inhibition="" by="" the="" control,="" ch-alcalase,="" and=""><3 kda="" groups="" were="" 6.45%,54.37%,="" and="" 61.90%,="" respectively.="" in="" addition,="" ch-alcalase="" and=""><3 kda="" inhibition="" of="" collagenase="" corresponded="" to="" that="" of="" vitamin="" cat="" 1="" mg/ml.="" thus,="" chs="" obtained="" from="" this="" study="" may="" be="" effective="" collagenase="" inhibitors="" that="" may="" possibly="" play="" an="" important="" role="" in="" anti-aging="" activities.="" however,="" all="" collagen="" samples="" did="" not="" display="" elastase="" inhibition="" effects,="" which="" may="" result="" from="" a="" lack="" of="" skin="" elasticity.="" overall,="" vitamin="" c(1="" mg/ml)="" inhibited="" various="" activities="" of="" the="" enzymes="" in="" the="" following="" order:="" tyrosinase(95.50%)="">collagenase(48.09)> elastase(2/.00%o).CH-Alcalase(5 mg/mL)inhibited various activities of the enzymes in the following order: collagenase (54.37%)> tyrosinase (15.44%)>elastasa (sin actividad). CH-Alcalasa<3 kda="" (5="" mg/ml)="" inhibited="" these="" activities="" in="" the="" following="" order:="" collagenase="" (61.90%)="">tyrosinase (30.20%)>elastasa (sin actividad). Tendencias similares informadas en otro estudio indicaron que los hidrolizados de colágeno mostraron un potencial para actuar como agentes antienvejecimiento e inhibidores de la colagenasa [20].

3. Materiales y Métodos

3.1. Pretratamiento de piel porcina

La piel porcina se compró a un proveedor local (Seúl, Corea), y toda la grasa visible y los tejidos conectivos de la piel porcina se eliminaron con una hoja de afeitar. La piel porcina utilizada en este estudio se obtuvo de un porcino para minimizar la variación biológica. La piel porcina recortada se lavó en agua a 90 grados durante 1 min cuatro veces para eliminar la grasa y los materiales residuales. A continuación, la piel se cortó en secciones cuadradas de 1 cm y se pulverizó en agua destilada durante 3 min utilizando un mezclador de cuatro palas (CNHR-26, Bosch, Hong Kong, China). La piel porcina pulverizada se homogeneizó a alta velocidad (25,000rpm) durante 5 min usando un Ultra Turrax (T25, IKA Labotechnik, Staufen, Alemania). Aproximadamente 100 g de la mezcla de piel porcina (50 por ciento del contenido sólido final) se envasó al vacío y se congeló a -20 grados y se almacenó para su uso dentro de 1 mes.

3.2. Proteasas Comerciales y Reactivos

Alcalase, Flavorzyme, Neutrase y Protamex se adquirieron de Novozymes (Bagsvaerd, Dinamarca). La bromelina y la papaína se adquirieron de Daesong Sangsa (Seúl, Corea). Todos los productos químicos para las pruebas de antioxidantes y antienvejecimiento se adquirieron de Sigma-Aldrich Chemical Company (St. Louis, MS, EE. UU.). Todos los demás reactivos y disolventes utilizados en este estudio fueron de grado analítico.

3.3. hidrólisis enzimática

La hidrólisis enzimática se desarrolló para las respectivas enzimas comerciales de calidad alimentaria utilizadas (según las recomendaciones del fabricante; Tabla 4). La mezcla de piel porcina preparada se diluyó con agua destilada hasta un contenido sólido final del 5 por ciento. Esta concentración fue seleccionada para asegurar el comportamiento de flujo debido a su baja viscosidad. La mezcla de piel porcina al 5 por ciento se denominó suspensión de colágeno (o control). La suspensión de colágeno se hidrolizó en reactores utilizando seis enzimas comerciales de calidad alimentaria a una relación enzima:sustrato de 1:100. Se extrajeron alícuotas de muestra (5 mL) a 1, 3, 6, 12 y 24 h de hidrólisis y se calentaron inmediatamente a 100 grados durante 10 min para inactivar la enzima, seguido de enfriamiento a 0 grados con agua helada. Durante el tiempo de toma de muestras, se controló el pH utilizando NaOH 1 M según correspondiera. Después de enfriar, las muestras se centrifugaron a 4000 × g durante 15 min y se recogió el sobrenadante (hidrolizado de colágeno; CH). El CH se concentró aún más mediante ultrafiltración, utilizando un sistema AmiconStirred Cells (n.º de catálogo UFSC 20001, EMD Millipore Corporation, Burlington, MA, EE. UU.) con un límite de peso molecular (MWCO) de 3 kDa (UltracelMembrane, EMD Millipore Corporation, Burlington, MA, EE. UU.) a 60 psi de gas nitrógeno, a 20 grados.Reseñas de Cistanche tubulosaEl CH preparado se liofilizó y se mantuvo en recipientes herméticos a 20 grados hasta su análisis.

3.4. Determinación de pH, recuperación de proteínas, contenido de grupos amino libres de solubilidad y rendimiento de producción El pH de las muestras (control y CH) se determinó utilizando un medidor de pH (Modelo S220, Mettler Toledo GmbH, Columbus, OH, EE. UU.). La recuperación o solubilidad de la proteína se determinó estimando el contenido de proteína utilizando el ensayo de proteína del ácido bicinconínico (BCA), de acuerdo con las instrucciones del fabricante (Sigma-Aldrich, St. Louis, MS, EE. UU.) con albúmina sérica como estándar. El contenido de grupos amino libres se determinó mediante un ensayo de ácido 2,4,6-trinitrobenceno sulfónico (TNBSA) de acuerdo con las instrucciones del fabricante (Thermo Fisher Scientific, Waltham, MA, EE. UU.) usando L-leucina como estándar. Se midieron pesos húmedos y secos para calcular el campo de producción.

3.5. Distribución de peso molecular

3.5.1.Electroforesis en gel de dodecilsulfato de sodio-poliacrilamida (SDS-PAGE)

Los patrones SDS-PAGE de las muestras (control y CH) se midieron de acuerdo con un método informado previamente [10]. Las muestras se diluyeron con urea 8 M (concentración final de proteína, 4 mg/ml). Cada muestra se mezcló con una parte de tampón de muestra KTG 020 (10 % de glicerol, 2 % de SDS, 0,003 % de azul de bromofenol, 5 % de -mercaptoetanol y Tris-HCl 63 mM, pH 6,8) de KOMA Biotech Inc. ., (Seúl, Corea), y se hierve durante 2 min. La mezcla de muestra (20 μL) se cargó en geles de acrilamida al 6 por ciento EzWayTM PAG (KOMA Biotech Inc., Seúl, Corea). Después de la electroforesis, el gel fue fijado, teñido y desteñido. Los pesos moleculares se determinaron usando estándares de peso molecular de amplio rango entre 10 y 210 kDa.

3.5.2. Cromatografía de permeación en gel (GPC)

La distribución del peso molecular de las muestras se determinó de acuerdo con un método informado anteriormente [3]. La cromatografía de permeación en gel (GPC) se realizó utilizando un sistema de cromatografía líquida de alto rendimiento (HPLC) YL9100 (YL9100, Youngling Instrument Co., Ltd, Gyeonggi-do, Corea) equipado con tres columnas Ultrahydrogel TM 120 ( 7,8 × 3000 mm) de Waters (Milford, MA, EE. UU.). La fase móvil fue agua destilada/desionizada a una velocidad de flujo de 1,0 ml/min, y las distribuciones de peso molecular de los péptidos de colágeno se monitorearon usando un detector de índice de refracción YL 9100 a 40 grados. Un kit de patrones de peso molecular (106-67, 500 Da, Polymer Standards Service, Mainz, Alemania) sirvió como patrón.

3.6.Composición del ácido amin0

La composición de aminoácidos de las muestras se analizó mediante derivatización con cloruro de {{0}}fluorenil etoxi carbonilo (FMOC) y dialdehído o-ftálico (OPA) en un sistema Ultimate 3000 HPLC ( Dionex, Idstein, Alemania) equipado con dos detectores (un detector de fluorescencia y un detector de UV) y un VDSpher 100 C18-E (4,6 mm × 150 mm, tamaño de partícula de 3,5 μm, VDS Optilab, Berlín, Alemania). El volumen de inyección fue de 1,0 l y la fase móvil estaba compuesta por dos eluyentes: una solución de fosfato de sodio dibásico 40 mM (pH 7) y una solución de acetonitrilo al 45 por ciento (o/v)/metanol al 45 por ciento (v/v). Al conectar un detector de UV y un detector de fluorescencia, se detectaron rayos ultravioleta a 338 nm, se detectó derivado de OPA a 450 nm de longitud de onda de emisión y 340 nm de longitud de onda de excitación, se detectó derivado de FMOC a 305 nm de longitud de onda de emisión de y 266 nm de una longitud de onda de excitación. Se utilizó una mezcla de aminoácidos (1,0 nmol mL-I para cada aminoácido) para la calibración.

donde Atotalaminoácido fue el contenido después de la hidrólisis usando HCl 6 M (a 130 grados durante 24 h), y Aaminoácido libre fue el contenido después de solubilizar en agua destilada.

3.7. Evaluación de la Actividad Antioxidante

3.7.1.2,2'-Azino-bis-(3-etilbenzotiazolina-6-ácido sulfónico) (ABTS) Actividad de eliminación de radicales

La actividad de eliminación de radicales ABTS de CH se midió de acuerdo con un método informado previamente [20]. El catión radical ABTS se generó mezclando la solución madre de ABTS (7,0 mM) con persulfato de potasio (2,45 mM) e incubando la mezcla resultante en la oscuridad a temperatura ambiente durante la noche. La solución de radicales ABTS se diluyó en solución salina tamponada con fosfato 5,0 mM (pH 7,4) hasta un nivel de absorbancia de 0,70±0,02 a 734 nm. Se mezcló un mL de la solución radical ABTS diluida con 1 mL de cada muestra. Diez minutos más tarde, se midieron las absorbancias de la muestra (una muestra, con muestra) y el control (un control sin muestra) a 734 nm. La actividad de eliminación de radicales ABTS (porcentaje) se calculó como:

3.7.2.Potencia reductora

El poder reductor de CH se midió de acuerdo con un método previamente informado [20]. Se mezcló un ml de cada muestra con 1 ml de tampón de fosfato 0,2 M (pH 6,6) y 1 ml de ferricianuro de potasio al 1 por ciento. La mezcla se incubó a 50 grados durante 20 min y luego se añadió 1 ml de ácido tricloroacético al 10 por ciento. Una alícuota de 2 ml de esta mezcla de incubación se mezcló con 2 ml de agua destilada y 0,4 ml de cloruro férrico al 0,1 por ciento. Después de 10 minutos, se midió la absorbancia de la solución resultante a 700 nm en un espectrofotómetro (OPTIZEN, Mecasys Co., Daejeon, Corea). Se consideró que la absorbancia aumentada (a 700 nm) de la mezcla de reacción indicaba un poder reductor aumentado.

3.8. Evaluación del efecto antienvejecimiento

3.8.1. Inhibición de la actividad de tirosinasa

La inhibición de la tirosinasa se determinó mediante un método descrito anteriormente [20]. Una solución de premezcla que contiene 70 μL de tampón de fosfato 0,1 M (pH 6,8), 30 μL de tirosinasa de hongo (167U/mL); Sigma-Aldrich, EE. UU.), y se incubaron 20 L de la muestra durante 5 min a 30 grados. Luego se agregaron aproximadamente 100 μL de 3,4-dihidroxifenil-L-alanina (L-DOPA) para iniciar la reacción enzimática. Se midió la absorbancia a 492 nm durante 20 min para controlar la formación de L-DOPA. El ácido ascórbico (1 mg/mL) sirvió como control positivo, que se usó para comparación. La relación de inhibición se calculó de la siguiente manera:

donde A era una mezcla con tirosinasa sin muestra; B era una mezcla sin muestra y tirosinasa; C era una mezcla con muestra y tirosinasa, y D era una mezcla con muestra pero sin tirosinasa.

3.8.2.Inhibición de la actividad colagenasa

La inhibición de la colagenasa se determinó mediante un método descrito previamente [20]. Brevemente, se preparó tampón de tricina 50 mM (pH 7,5) que contenía cloruro de calcio 10 mM y cloruro de sodio 400 mM. Luego, 50 mL de una solución de N-[3-(2-furil) acriloil]-Leu-Gly-Pro-Ala 1,0 mM y 0,2 mg/ml de colagenasa (de Clostridium histolyticum, Tipo IA, 0,0). {19}} FALGPA U/mg sólido; Sigma-Aldrich, EE. UU.) en presencia y ausencia de muestras. La reacción se detuvo añadiendo ácido cítrico (6 por ciento). La mezcla de reacción se separó añadiendo acetato de etilo. La absorbancia del sobrenadante se midió a 345 nm. El ácido ascórbico (1 mg/mL) sirvió como control positivo y se usó para comparación. El porcentaje de inhibición se calculó como:

donde A era una mezcla con colagenasa sin muestra; B era una mezcla sin muestra y colagenasa; C era una mezcla con muestra y colagenasa, y D era una mezcla con muestra pero sin colagenasa.

3.8.3.Inhibición de la actividad de la elastasa

La inhibición de elastasa se determinó mediante un método descrito previamente [20]. La N-succinil-Ala-Ala-Ala-p-nitroanilida (Suc-Ala-Ala-Ala-pNA) sirvió como sustrato y se controló la liberación de p-nitroanilina durante 2{{20}} min a 25 grados. Una porción (1 ug) de elastasa pancreática porcina tipo IV (PPE) se disolvió en 1 ml de tampón 0.2 M Tris-HCl (pH 8.0). la mezcla de reacción contenía tampón Tris-HCl 0,2 M (pH 8,0), PPE 1 ppm, Suc-Ala-Ala-Ala-pNA 0,8 mM, la muestra y el sustrato mencionado anteriormente. Se midió la absorbancia a 214 nm. El ácido ascórbico (1 mg/ml) sirvió como control positivo utilizado para la comparación. La relación de inhibición se calculó de la siguiente manera:

donde A era una mezcla con elastasa y sin muestra; B era una mezcla sin muestra y elastasa; C era una mezcla con muestra y elastasa, y D era una mezcla con muestra pero sin elastasa.

3.9.Análisis estadístico

Los datos se presentan como media ± desviación estándar (DE). La importancia de las diferencias entre los grupos se evaluó mediante comparaciones múltiples y análisis de varianza (ANOVA), seguido de la prueba de diferencia significativa honesta (HSD) de Tukey. Las diferencias con valores de p inferiores a 0.05 se consideraron estadísticamente significativas.

4. Conclusiones

En este estudio, los hidrolizados de colágeno, un ingrediente alimentario funcional, se produjeron con éxito mediante hidrólisis enzimática, seguida de ultrafiltración y purificación. Se probaron varias proteasas comerciales para determinar su utilidad potencial en la fabricación de hidrolizados de colágeno adecuados. El CHS hidrolizado por Alcalase fue el CH hidrolizado con mayor eficacia, y la ultrafiltración seguida de purificación fue eficaz para generar péptidos activos con pesos moleculares bajos. Los resultados mostraron que los CH mostraron excelentes actividades antioxidantes e inhibidoras de la colagenasa. Por lo tanto, los CH obtenidos por este estudio pueden usarse en la industria alimentaria, cosmética o farmacéutica como un aditivo natural, que posee propiedades antioxidantes y antienvejecimiento. Estudios adicionales que impliquen una evaluación in vivo de las actividades de envejecimiento de los péptidos activos en la piel humana pueden resultar útiles.

Este artículo está extraído de Molecules 2019, 24, 1104; doi:10.3390/molecules24061104 www.mdpi.com/journal/molecules