Progreso de la investigación en péptidos funcionales derivados de alimentos
Jan 12, 2023
Resumen: Esta revisión resumió las especies, los metadioses de la preparación y las actividades biológicas de los péptidos funcionales derivados de los alimentos, y predijo la dirección de la investigación futura y la buena aplicación, y predijo la dirección de la investigación futura y la buena aplicación. Los resultados del estudio se resumen a continuación.
Palabras clave: derivados de alimentos;péptido funcional; método de preparación; actividad biológica; dirección de investigación. actividad biológica;dirección de investigación
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Un polipéptido es un grupo de dos o más aminoácidos en diferentes órdenes de disposición. Los péptidos son compuestos formados por enlaces peptídicos. Los péptidos funcionales son los fragmentos activos funcionales de las proteínas. Los péptidos funcionales son ffragmentos activos funcionales en proteínas, que proporcionan nutrientes esenciales para el crecimiento y desarrollo humano. En comparación con las proteínas, los péptidos funcionales también tienen una actividad fisiológica única y características de absorción. El peso molecular de los péptidos funcionales es pequeño y puede ser absorbido en el sistema circulatorio humano en forma completa. El péptido funcional es pequeño en peso molecular y puede ser absorbido en el sistema circulatorio humano en forma completa, con alta eficiencia de absorción, transformación y utilización, y tiene poca o ninguna antigenicidad. o sin antigenicidad; El péptido funcional tiene una alta actividad biológica y una amplia gama de aplicaciones, desde células hasta tejidos y órganos. De célula a órgano, se puede encontrar el papel del péptido funcional de molécula pequeña; la estructura del péptido funcional es fácil de modificar y volver a montar. La estructura de los péptidos funcionales es fácil de modificar y reintegrar; los péptidos funcionales no causarán un exceso de nutrición y pueden regular de manera efectiva el equilibrio nutricional del cuerpo humano. La estructura del péptido funcional se puede modificar y volver a ensamblar fácilmente; el péptido funcional no provocará un exceso de nutrición y puede regular eficazmente el equilibrio nutricional del cuerpo humano. En los últimos años, la proteína alimentaria ha sido ampliamente estudiada como principal fuente de péptidos funcionales. En los últimos años, la proteína alimentaria ha sido ampliamente estudiada como principal fuente de péptido funcional.
Péptido funcional derivado de los alimentos se refiere al péptido que consumen los organismos como un componente funcional del exterior. proteinas directa o indirectamente de las proteínas de los alimentos y generalmente están presentes en las proteínas de la dieta en secuencias específicas de aminoácidos. proteinas Después de la degradación de la proteína, estos péptidos funcionales se liberan y exhiben propiedades biológicas superiores durante los iones,antihipertensivo, antiinflamatorio, inmunomodulador, antibacteriano, anticongelante, etc. Actualmente las principales materias primas utilizadas para la preparación de péptidos funcionales derivados de alimentos son: leche, soja, huevo, arroz, trigo, pescado, carne y péptido. arroz, trigo, pescado, carne, mariscos, algas, etc. Estos péptidos funcionales derivados de alimentos se utilizan como agentes terapéuticos dietéticos potenciales para mejorar la salud del cuerpo o como ingredientes funcionales en la industria alimentaria. Tienen buenas perspectivas de aplicación como ingredientes funcionales en la industria alimentaria y son importantes para mejorar el nivel de vida de las personas y es de gran importancia mejorar el nivel de vida y la calidad de vida de las personas. El artículo tiene la intención de discutir los tipos de péptidos funcionales derivados de los alimentos. El artículo tiene la intención de revisar los tipos, métodos de preparación y bioactividades de los péptidos funcionales derivados de los alimentos, con el fin de proporcionar una referencia para investigadores científicos y desarrolladores corporativos. El artículo pretende revisar los tipos, los métodos de preparación y las bioactividades de los péptidos funcionales derivados de los alimentos, con el fin de proporcionar una referencia para los investigadores científicos y desarrolladores corporativos.
1 Tipos de péptidos funcionales derivados de alimentos
Los péptidos funcionales derivados de alimentos se encontraron por primera vez en productos lácteos y se han realizado estudios [1] que muestran el potencial de los péptidos funcionales derivados de alimentos para promover la salud humana. El estudio [1] mostró que los péptidos funcionales derivados de los alimentos tienen el potencial de promover la salud humana. Hay muchos tipos de péptidos funcionales derivados de los alimentos, que se pueden dividir en péptidos de proteínas vegetales, péptidos de proteínas animales y péptidos de proteínas microbianas según sus fuentes. Péptidos animales y péptidos microbianos, etc. Según los tipos específicos de materias primas, los péptidos de proteínas vegetales comunes incluyen Según los tipos específicos de materias primas, los péptidos de proteínas vegetales comunes incluyen péptido de trigo [2], péptido de trigo sarraceno [3], péptido de maíz [4], péptido de soja [5] y péptido para la salud humana. péptido [4], péptido de soja [5], péptido de garbanzo [6] y así sucesivamente. Los péptidos de proteína animal se han estudiado más. Hay péptido de leche [7], péptido de insecto [8], péptido de carne [9], péptido de huevo [10], péptido de pescado [11] y varios péptidos marinos marinos [12], etc. Los péptidos de proteínas microbianas comunes incluyen el péptido de espirulina, los péptidos enzimáticos [13-14]. Algunos de los péptidos funcionales derivados de alimentos informados se resumen en la Tabla 1. La Tabla 1 resume algunos péptidos funcionales derivados de alimentos informados, incluidos péptidos hipotensores [15], péptidos inmunomoduladores [16], péptidos antitrombóticos [15], péptidos antimicrobianos [15] , péptidos aconíticos [15] y péptidos antibacterianos. péptido antibacteriano [15], péptido similar a opioides [15], péptido antioxidante [17-18], péptido de captación pro-mineral [19-22], etc. péptidos [19-22], etc.
2.1 Método de hidrólisis química
La hidrólisis química es un método para obtener péptidos de molécula pequeña rompiendo los enlaces peptídicos de las proteínas tratándolas con soluciones ácidas o alcalinas en concentraciones apropiadas bajo ciertas condiciones de temperatura. Las soluciones ácidas y básicas comúnmente utilizadas son ácido clorhídrico, fósforo
ácido, hidróxido de sodio, etc. Este método es principalmente aplicable al tratamiento de materias primas ricas en proteínas estructurales. Aunque el proceso es simple y el costo es bajo, el uso de reactivos ácidos y alcalinos puede causar la desnaturalización de los aminoácidos y no puede garantizar la actividad funcional. Por ejemplo, la hidrólisis ácida destruye el triptófano, la metionina, la glutamina y la asparagina; la hidrólisis alcalina destruye la estructura de la mayoría de los aminoácidos [23]; y la actividad de los hidrolizados obtenidos por hidrólisis alcalina es menor que la de la hidrólisis enzimática [24]. Además, la hidrólisis ácido-base tiene las desventajas de que es difícil determinar el sitio de acción de la proteína hidrolizada, es difícil controlar la calidad de los péptidos producidos y es necesario eliminar el ácido-base después de la hidrólisis, por lo que la hidrólisis química rara vez se usa para preparar péptidos funcionales derivados de alimentos.
2.2 Método de hidrólisis enzimática
La hidrólisis enzimática es el proceso de digestión enzimática de proteínas por una o más proteasas para obtener péptidos. Dado que diferentes proteasas son específicas para el sustrato y tienen diferentes sitios enzimáticos, se obtendrán diferentes fragmentos peptídicos de diferentes tamaños cuando se usan diferentes enzimas para hidrolizar el mismo sustrato proteico. Actualmente, las proteasas ampliamente utilizadas en la digestión de proteínas son papaína [25], tripsina [26-27], proteasa alcalina [28-29], proteasa de sabor complejo [30-31], proteasa neutra [32] , proteasa de cuajo pancreático [33], proteasa gástrica [26], proteasa ácida [27] y fragmentos peptídicos. [26], proteasas ácidas [34], etc. Mientras tanto, el entorno del sustrato a menudo afecta el proceso enzimático, por lo tanto, la temperatura y el pH óptimos de la hidrólisis catalizada por enzimas generalmente se estudian para la producción industrial de péptidos funcionales. Por lo tanto, la temperatura y el pH óptimos de la hidrólisis catalizada por enzimas suelen investigarse en la producción industrial de péptidos funcionales. Las enzimas utilizadas se criban midiendo el grado de hidrólisis y la actividad biológica de los productos de hidrólisis para obtener los péptidos que cumplen los requisitos. péptidos de molécula pequeña. Los pasos básicos de la preparación enzimática de péptidos funcionales se muestran en la Figura 1. Parte del proceso de preparación incluirá el paso de separación antes del refinado.
Figura 1 Procedimiento de péptidos funcionales por preparación enzimática
Los procesos enzimáticos de proteínas se han estudiado en cuatro áreas principales.
(i) Con el fin de desarrollar productos con características superiores de rendimiento de procesamiento, se investigan nuevos parámetros de hidrólisis enzimática de los recursos proteicos con el objetivo de enriquecer las fuentes de aditivos para la industria alimentaria. Por ejemplo, Brückner-Gühmann et al [35] utilizaron tripsina y proteasa alcalina para mejorar las propiedades espumantes de la proteína aislada de avena y exploraron el mecanismo de estabilización de la espuma de la proteína aislada de avena, lo que sugiere que la proteína aislada de avena se puede utilizar como ingrediente alimentario con propiedades específicas. propiedades funcionales. (ii) En combinación con nuevas proteasas hidrolíticas o rutas de proceso, se prepararon péptidos con distribución de peso molecular más concentrada, por ejemplo, Pintado et al [36] prepararon hidrolizados de proteína de suero con distribución de peso molecular básicamente concentrados en dos partes, 7500-8000 Da y 4000-4500 Da, a través de la mejora del proceso de hidrólisis.
(iii) El rendimiento de péptidos funcionales se mejoró aún más mediante la mejora del proceso de hidrólisis, y se obtuvieron péptidos bioactivos con la misma eficacia a partir de proteínas de diferentes fuentes, por ejemplo, las fuentes de proteínas para la preparación depéptidos antioxidantesfueron proteínas vegetales (proteína de trigo, proteína de arroz, etc.), proteínas animales (proteína láctea, proteína de pescado, proteína de carne, proteína de sangre, etc.).
(4) Exploración de nuevos procesos enzimáticos, por ejemplo, combinación de tecnologías de separación enzimática y de membrana para formar un proceso enzimático ininterrumpido; aplicación de enzimas inmovilizadas para hidrólisis, etc.
2.3 Método de fermentación microbiana
La fermentación microbiana es un método basado en la reacción metabólica bioquímica de los microorganismos. El método de convertir proteína de molécula grande en péptido activo de molécula pequeña. Este método es un método común para la preparación de péptidos bioactivos. Hoy en día, el método más investigado en países extranjeros es En China, se han estudiado productos de soja fermentada y otros productos lácteos fermentados. Se realizan más investigaciones en China sobre productos de soja fermentados y otros alimentos fermentados [37]. Las materias primas de la fermentación microbiana son ricas en proteínas. Las materias primas de la fermentación microbiana son ricas en proteínas y el proceso de fermentación puede producir diferentes péptidos al controlar las condiciones de fermentación. El proceso de fermentación puede producir diferentes péptidos controlando las condiciones de fermentación. Los péptidos preparados por fermentación pueden ser absorbidos directamente por el sistema digestivo humano a través de la dieta. Los péptidos preparados por fermentación son absorbidos directamente por el sistema digestivo humano a través de la dieta. En comparación con la digestión enzimática, los péptidos producidos por fermentación microbiana son más seguros de consumir. Los péptidos producidos por fermentación microbiana son más seguros de consumir que los métodos enzimáticos, pero tienen menos aportes en las aplicaciones prácticas.
3 Actividad biológica de péptidos funcionales derivados de alimentos
El péptido funcional derivado de alimentos tiene la función de mejorar la salud del cuerpo o mejorar la calidad de los alimentos. Por tanto, son considerados como alimentos funcionales, alimentos nutritivos o ingredientes funcionales. El péptido funcional de fuente de alimento tiene antioxidantes, antihipertensivos, antibacterianos, inmunomoduladores, antiinflamatorios, anticongelantes, quelantes de iones metálicos e ingredientes funcionales.
actividad antiinflamatoria, anticongelante, quelante de iones metálicos y opioide, etc.
3.1 Actividad antioxidante
La oxidación de biomoléculas está presente en todos los organismos y el proceso conduce a El proceso conduce a la liberación de radicales libres. La acumulación excesiva de radicales libres puede causar trastornos metabólicos y muchos efectos nocivos en los sistemas biológicos y causar una serie de enfermedades crónicas, como aterosclerosis, cáncer, artritis, diabetes, etc. [38]. Debido a la pérdida de electrones y al desequilibrio, estos radicales libres son altamente reactivos en el cuerpo humano. Son inestables y reaccionan fácilmente con otros grupos o sustancias, por ejemplo, los radicales libres pueden desencadenar la oxidación de los esqueletos de las proteínas (Figura 2) [ 39], provocando graves daños en las células y tejidos e incluso en el organismo. Esto puede provocar daños graves en las células y los tejidos, e incluso daños irreversibles en el cuerpo con el envejecimiento [40]. Dependiendo de las reacciones químicas involucradas, existen dos tipos principales de métodos para evaluar la actividad antioxidante de los péptidos funcionales derivados de los alimentos. Existen dos tipos principales de métodos para evaluar la actividad antioxidante de los péptidos funcionales derivados de los alimentos, según el reacciones químicas involucradas. métodos basados en transferencia (HAT) y transferencia de electrones (ET) [40].
método de transferencia (ET) [41]. El ensayo basado en HAT es un método para evaluar. El ensayo basado en HAT evalúa la capacidad del péptido para suministrar hidrógeno en una reacción competitiva, que puede medirse in vitro por la capacidad de absorción de radicales de oxígeno (ORA). In vitro, esto se puede hacer mediante el ensayo de capacidad de absorción de radicales de oxígeno (ORAC), radicales totales y radicales totales. (ORAC), ensayo de parámetros antioxidantes de captura de radicales totales y ensayo de blanqueo de -caroteno. El ensayo basado en ET es un método para evaluar el potencial de los radicales libres. El ensayo basado en ET se utilizó para evaluar la capacidad de los péptidos para transferir electrones. El ensayo basado en ET evalúa la capacidad de los péptidos para transferir electrones, que se pueden medir in vitro mediante el ensayo de captación de radicales ABTS, el ensayo de parámetros antioxidantes de captura de radicales totales y el ensayo de blanqueo de -caroteno. La ET se basa en la evaluación de la capacidad de transferencia de electrones del péptido y se puede medir in vitro mediante el ensayo de eliminación de radicales ABTS, el ensayo de antioxidante reductor férrico y el ensayo de eliminación de radicales DPPH. in vitro.
Zhao et al [42], Cai et al [28] y Yang et al [30] utilizaron el ensayo de eliminación de radicales DPPH, el ensayo de eliminación de radicales ABTS y el ensayo de eliminación de radicales DPPH. ensayo de eliminación de radicales y ensayo de eliminación de radicales ABTS para evaluar la actividad antioxidante de los proteolitos. Los resultados mostraron que la actividad antioxidante de los productos proteolíticos podía ajustarse de acuerdo con los cambios de actividad antioxidante durante el proceso de digestión enzimática. Los resultados mostraron que los péptidos antioxidantes podían obtenerse de manera más eficiente ajustando los parámetros del proceso de digestión enzimática. Cermeo et al [43] evaluaron exhaustivamente la actividad de ORAC, hematocrito y dipéptido de los productos proteolíticos de Brassica napus. Cermeo et al [43] evaluaron las actividades inhibitorias de ORAC, hematocrito y dipeptidil peptidasa IV de proteolitos de verdolaga, y aislaron y examinaron los péptidos con diversas actividades biológicas a partir de ellos. Intiquilla et al. Intiquilla et al [44] usaron el ensayo ORAC, el ensayo de eliminación de radicales ABTS y el ensayo de eliminación de radicales de peróxido de hidrógeno para identificar secuencias peptídicas con diversas actividades biológicas de la rodiola Intiquilla et al [44] secuencias peptídicas purificadas con fuerte actividad antioxidante de la Rhodiola rosea proteolítica Se purificaron secuencias con fuerte actividad antioxidante a partir de proteínas de Rhodiola rosea mediante ensayo ORAC, ensayo de eliminación de radicales ABTS y ensayo de eliminación de radicales de peróxido de hidrógeno. Feng et al [45] demostraron que las proteínas de rodiola son una buena fuente de péptidos antioxidantes en alimentos y nutracéuticos. Feng et al [45] aislaron e identificaron péptidos antioxidantes del hidrolizado de proteína de polvo de nuez desgrasada preparado mediante digestión simulada y evaluaron el ORAC y ABAC de los péptidos in vitro.
Los péptidos se evaluaron in vitro en cuanto a su capacidad de captación de radicales ORAC y ABTS, y los péptidos se analizaron mediante ultrafiltración, cromatografía de filtración en gel y cromatografía líquida de alta resolución de fase inversa. Los péptidos antioxidantes se purificaron mediante ultrafiltración, cromatografía de filtración en gel y cromatografía líquida de alta resolución de fase inversa. Las seis secuencias de péptidos antioxidantes se aislaron finalmente mediante ultrafiltración, cromatografía de filtración en gel y cromatografía líquida de alta resolución de fase inversa. En resumen, en la práctica En el proceso de evaluación de la actividad antioxidante de los péptidos derivados de alimentos, los métodos HAT y ET pueden usarse solos o en combinación. HAT y ET se pueden usar solos o en combinación, y los resultados de los métodos combinados son más convincentes. Los resultados de los dos métodos son más convincentes.
3.2 Actividad inhibidora de la enzima convertidora de angiotensina
La hipertensión es una de las principales causas de accidentes cerebrovasculares, enfermedades de las arterias coronarias y muchos otros efectos físicos perjudiciales para la salud El sistema renina-angiotensina-aldosterona El sistema renina-vasopresina-aldosterona se considera uno de los principales sistemas presores en el control cardiovascular y la patogenia de las enfermedades cardiovasculares. El sistema renina-angiotensina-aldosterona se considera uno de los principales sistemas presores en el control cardiovascular y la patogénesis de la enfermedad cardiovascular. La enzima convertidora de angiotensina (ECA) es un componente clave del control cardiovascular y la patogénesis de la enfermedad cardiovascular. (ACE) juega un papel importante en el sistema renina-angiotensina (RAS). La enzima convertidora de angiotensina (ECA) se encuentra en el sistema renina-angiotensina (RAS) y el sistema calicreína-cinina (KRS). El RAS es un sistema regulador que aumenta la presión, la ACE es central y el KKS juega un papel en el sistema renina-angiotensina (RAS) y el sistema kal-likrein-kinin (KKS). El RAS es un sistema regulador ascendente y la ACE es fundamental para él, ya que actúa como una enzima de restricción. ACE juega un papel importante en ambos ACE juega un papel importante en ambos sistemas, y la actividad elevada de ACE interrumpe el equilibrio del sistema ascendente y descendente normal. La ACE juega un papel importante en ambos, ya que el aumento de la actividad de la ACE altera el equilibrio del sistema normal de aumento y disminución de la presión. Por lo tanto, ACE es un sitio ideal para el tratamiento de la hipertensión, diabetes tipo II, insuficiencia cardíaca, nefropatía diabética y otras enfermedades. La actividad de la ECA es el principal objetivo de la prevención de la hipertensión [49].
Los péptidos inhibidores de la ECA pueden ser una importante fuente natural de sustancias con propiedades antihipertensivas. Los alimentos ricos en proteínas, especialmente los alimentos fermentados, son las principales fuentes de péptidos inhibidores de la ECA. Por ejemplo, Moreno-Montoro et al [50] aislaron péptidos de bajo peso molecular con actividad inhibidora de la ECA de diferentes fracciones de ultrafiltración de leche de cabra desnatada fermentada, mejorando aún más los beneficios para la salud de los alimentos fermentados probióticos y reforzando los beneficios potenciales de la leche de cabra fermentada en el prevención de enfermedades cardiovasculares asociadas a la hipertensión. Además, las algas verdes comestibles [52], la caseína [53], la proteína de suero [54] y el aceite de oliva [55] también son fuentes ricas en péptidos inhibidores de la ECA.
3.3 Actividad antimicrobiana
En las últimas décadas, cada vez más microorganismos patógenos han desarrollado resistencia farmacorresistente debido al uso generalizado de antibióticos convencionales, y la aparición de cepas multirresistentes ha reducido las opciones clínicas para los antibióticos comunes y planteado una grave amenaza para la salud pública. Por lo tanto, las sustancias antimicrobianas de origen natural tienen un gran potencial de aplicación debido a su baja citotoxicidad y alta especificidad y se consideran posibles agentes terapéuticos [56]. Los péptidos antimicrobianos de origen proteico dietético poseen varias propiedades características: son de peso molecular relativamente pequeño (20-46 residuos de aminoácidos), en su mayoría básicos (ricos en lisina o arginina) y anfifílicos. Aunque el mecanismo de acción de estos péptidos antimicrobianos no se comprende completamente, está claro que su eficacia antimicrobiana depende de su capacidad para formar canales o poros dentro de las membranas microbianas, afectando así los procesos anabólicos microbianos [57].
En los últimos años, se han aislado péptidos antimicrobianos de proteínas derivadas de alimentos, principalmente de salmón [58], caballa [59], cangrejo de las nieves [60], clara de huevo [61], caseína [62], etc. Offret et al [5 ] obtuvo péptidos antimicrobianos de la solución proteolítica de la caballa del Atlántico utilizando ultrafiltración, extracción en fase sólida, cromatografía líquida de alto rendimiento en fase inversa y otras técnicas, y su secuencia de aminoácidos se identificó como KVEIV Menif et al [60] encontraron que el cangrejo de las nieves por- los productos son ricos en proteínas y su preparación y aislamiento pueden mejorar su utilidad como materia prima. Los resultados mostraron que el hepatopáncreas de los subproductos del cangrejo de las nieves mostró actividad antibacteriana, y se identificaron 11 secuencias peptídicas con al menos un 80 % de homología de aminoácidos con otros cuatro péptidos antibacterianos mediante espectrometría de masas, que se derivaron del atún aleta amarilla, el camarón moteado, el camarón sin dedos rana y mariquita heterocromática. El péptido mostró una fuerte actividad antibacteriana en presencia de varias sales o suero y fue capaz de inhibir la proliferación de Staphylococcus aureus resistente a la meticilina en el tejido de la herida, reducir la carga biológica y proporcionar un entorno más favorable para la cicatrización de heridas en un modelo de escaldado en ratones. . Los resultados de este estudio sugieren que WRL3 se puede utilizar como agente antibacteriano novedoso para el tratamiento de infecciones por Staphylococcus aureus resistente a la meticilina en heridas por quemaduras en la piel. Los resultados de este estudio sugieren que WRL3 se puede utilizar como un nuevo agente antibacteriano para el tratamiento de infecciones por S. aureus resistente a la meticilina en quemaduras de la piel. En conclusión, los péptidos antimicrobianos obtenidos por aislamiento convencional o diseño asistido por ordenador son útiles para el tratamiento de infecciones por Staphylococcus aureus resistente a meticilina en quemaduras cutáneas. Los péptidos antimicrobianos obtenidos por aislamiento convencional o diseño asistido por computadora mostraron buenos efectos antimicrobianos en pruebas tanto in vitro como in vivo. Los péptidos obtenidos por aislamiento convencional o diseño asistido por computadora mostraron buenos efectos antibacterianos en pruebas in vitro e in vivo.
