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Ishophloroglucin A aislado de Ishige Okamurae suprime la melanogénesis inducida por -MSH: in vitro e in vivo, parte 2

Apr 03, 2023

3. Discusión

El compuesto DPHC aislado de IOE ya había reportado actividad inhibidora de tirosinasa y efecto protector contra el daño celular inducido por radiación UV-B in vitro [8]; sin embargo, el efecto anti-melanogénesis de los componentes derivados de IOE in silico por interacción contirosinasa, los estudios de fenotipo in vivo en modelos animales y sus mecanismos moleculares subyacentes aún no se han examinado. En el presente estudio, determinamos las actividades inhibidoras de tirosinasa y antimelanogénesis de IPA, un florotanino aislado de IO e IOE, en un modelo vertebrado de pez cebra in vivo y en células de melanoma B16F10 in vitro, después de la inducción con -MSH.

cistanchetiene la función depromover la producción de colágeno, que puede aumentar la elasticidad y el brillo de la piel y ayudar a reparar las células dañadas de la piel. CistancheGlucósidos de feniletanoltienen un efecto de regulación negativa significativo sobre la actividad de la tirosinasa, y se ha demostrado que el efecto sobre la tirosinasa es una inhibición competitiva y reversible, lo que puede proporcionar una base científica para desarrollar y utilizar lablanqueoingredientesen Cistanche. Por lo tanto, la cistanche tiene un papel clave en el blanqueamiento de la piel. puedoinhibir la producción de melaninapara reducir la decoloración y la falta de brillo; y promover la producción de colágeno paramejorar la elasticidad de la piely resplandor. Debido al reconocimiento generalizado de estos efectos de la cistanche, muchos productos para blanquear la piel han comenzado a infundir ingredientes a base de hierbas como la cistanche para satisfacer la demanda de los consumidores, aumentando así el valor comercial de la cistanche en los productos para blanquear la piel. En resumen, el papel de la cistanche en el blanqueamiento de la piel es crucial. EsantioxidanteEl efecto y el efecto productor de colágeno pueden reducir la decoloración y la falta de brillo, mejorar la elasticidad y el brillo de la piel y, por lo tanto, lograr un efecto blanqueador. Además, la amplia aplicación de Cistanche en productos para blanquear la piel demuestra que no se puede subestimar su papel en el valor comercial.

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Se sabe que el tratamiento con -MSH induce la síntesis de melanina y la actividad de tirosinasa [20]. Además, se ha demostrado que la tirosinasa es esencial para la melanogénesis [29]. Estudios previos han demostrado que el acoplamiento molecular se puede utilizar para evaluar la actividad inhibidora de la tirosinasa [30,31]. Por lo tanto, se realizaron cálculos de acoplamiento molecular para comprender el modelo de unión de IPA y DPHC, un polifenol conocido aislado de IO, que ha revelado una mayor energía de unión en la actividad antimelanogénesis que la arbutina, como control positivo. De acuerdo con los resultados (Figura 1), IPA reveló los puntajes de acoplamiento más bajos, lo que indicó que la interacción de IPA con la proteína tirosinasa objetivo fue más fuerte que los otros dos compuestos, DPHC y arbutina. Sin embargo, existe una limitación en la correlación de la inhibición de la actividad de la tirosinasa de hongo con la producción de tirosinasa celular o melanina en melanocitos cultivados [32]. Por lo tanto, los efectos inhibitorios del IPA sobre la actividad de la tirosinasa y la melanogénesis se examinaron en un modelo in vivo de pez cebra y en células de melanoma murino B16F10.

Los pigmentos de melanina se acumulan en la superficie del pez cebra, lo que permite la observación microscópica del proceso de pigmentación sin procedimientos experimentales complicados, lo que los convierte en un modelo adecuado para la detección de inhibidores de la melanogénesis [33,34]. Evaluamos los efectos inhibidores de melanina de IPA e IOE en un modelo de larva de pez cebra estimulado por -MSH a través de la determinación del contenido de melanina. Todas las muestras analizadas ejercieron profundos efectos inhibitorios sobre la pigmentación del pez cebra sin toxicidad significativa (Figura S2). Los efectos inhibitorios de la pigmentación se observaron a través del análisis morfológico de las larvas de pez cebra relacionadas con los diferentes tratamientos (Figura 2). Además, el uso de larvas en etapa temprana en lugar de la etapa adulta proporciona otra ventaja para probar los efectos percutáneos de compuestos medicinales o cosméticos [33,35]. En este caso, elegimos -MSH como inductor tanto en pez cebra in vivo como en células de melanoma B16F10 in vitro. De acuerdo con ambos resultados en embriones de pez cebra y células de melanoma B16F10, el contenido de melanina aumentó con la estimulación de -MSH.

El contenido de melanina se correlaciona directamente con la actividad y los niveles de proteína de la tirosinasa [36]. Por lo tanto, determinamos los efectos inhibitorios de IPA e IOE sobre la actividad de tirosinasa inducida por -MSH en células B16F10. Descubrimos que el grupo tratado con IPA tenía una actividad de tirosinasa y un contenido de melanina disminuidos estimulados por -MSH, con una reducción de aproximadamente un 35 % de actividad de tirosinasa y un 40 % de contenido de melanina (Figura 4A, C). La OIE inhibió la actividad de la tirosinasa de forma dependiente de la dosis y disminuyó significativamente la melanogénesis en las células B16F10 (Figura 4B, D). En comparación con la arbutina, IPA e IOE tienen efectos inhibidores significativos sobre la producción de melanina y la actividad de tirosinasa, lo que coincide con los resultados de estudios de acoplamiento molecular anteriores.

Para investigar el mecanismo de los efectos inhibitorios sobre la síntesis de melanina inducida por -MSH en las células, se realizó una transferencia de Western. Se evaluaron los niveles de expresión de proteínas relacionadas con la melanina, incluidas ERK, JNK y p38, después del tratamiento con IPA o IOE. La fosforilación activada de ERK puede promover la degradación de MITF a través de la vía dependiente de ubiquitina-proteasoma [28]. Esto sugiere que los posibles inhibidores de la melanogénesis pueden suprimir la síntesis de melanina al promover la degradación proteasomal de MITF, que estaba relacionada con la activación de las vías de señalización de ERK [37]. Las MAPK ERK, JNK y p38 pertenecen a la familia MAPK [38–40]. Además, la activación de la vía p38 MAPK indujo la expresión de MITF [41]. En este estudio, el análisis de transferencia Western reveló que IPA promueve p-JNK y p-p38 (Figura 5B, C). Por el contrario, los niveles de p-ERK no cambiaron con el tratamiento de IPA e IOE (Figura 5A). Estos resultados implican que los efectos inhibitorios de IPA e IOE sobre la actividad de tirosinasa y la melanogénesis pueden estar relacionados con las vías de señalización de JNK y p38.

4. Materiales y Métodos

4.1. Sustancias químicas y reactivos

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Dimetilsulfóxido (DMSO), 3-(4,5-dimetiltiazol-2-il)-2,5-bromuro de difeniltetrazolio (MTT), L-DOPA, alfa-melanocito la hormona estimulante (-MSH) y la solución salina tamponada con fosfato (PBS) se adquirieron de Sigma–Aldrich Chemical Co. (St. Louis, MO, EE. UU.). El medio de Eagle modificado por Dulbecco (DMEM) y el suero fetal bovino (FBS) se obtuvieron de Invitrogen–Gibco (Grand Island, NY, EE. UU.). La quinasa regulada por señal extracelular (ERK1/2), ERK1/2 fosforilada (p-ERK1/2), quinasa N-terminal c-Jun (JNK), JNK fosforilada (p-JNK), p38, p38 fosforilada (p- p38), proteína de unión al elemento de respuesta cAMP (CREB), CREB fosforilada (p-CREB), factor de transcripción asociado a microftalmía (MITF), proteína relacionada con tirosinasa-1 (Trp-2), tirosinasa- la proteína relacionada-1 (Trp-1), la tirosinasa (TYR), los anticuerpos IgG anti-ratón y anti-conejo se adquirieron de Cell Signaling Technology (Beverly, MA, EE. UU.). Todos los demás reactivos, incluido -MSH, se adquirieron de Sigma–Aldrich Chemical Co.

4.2. Acoplamiento molecular de tirosinasa

Para el estudio de acoplamiento, la estructura cristalina de la tirosinasa (PDB: 3NM8) se obtuvo del Protein Data Bank. Los estudios de acoplamiento se realizaron utilizando CDOCKER en Accelrys Discovery Studio 3.0 (Accelrys, Inc., San Diego, CA, EE. UU.). Cuando una secuencia de nucleótidos completa está cubierta por la rejilla del receptor, se supone que los ligandos seleccionan la mejor posición de acoplamiento [42]. El procedimiento de acoplamiento se mencionó en el estudio anterior. Brevemente, se siguieron tres pasos: (1) conversión de la estructura 2D en una estructura 3D; (2) cálculo de cargos; y (3) adición de átomos de hidrógeno utilizando el programa de acoplamiento flexible [31,43].

4.3. Preparación de IOE y Aislamiento de IPA

IO se cosechó el 2018 de junio a lo largo de la costa este de la isla de Jeju, Corea. El alga se lavó dos veces con agua del grifo para eliminar la sal, las epífitas y la arena adheridas a la superficie. A continuación, se enjuagó cuidadosamente con agua dulce y se mantuvo en nevera médica a −20 ◦C. Posteriormente, el alga congelada se liofilizó y homogeneizó con un molinillo antes de la extracción. El IOE se extrajo en etanol al 50 por ciento (v/v, en agua) con agitación durante 24 horas a temperatura ambiente y luego se filtró. El extracto filtrado se concentró bajo descompresión y se liofilizó hasta polvo (IOE). Shinwoo Co. Ltd. (Lote No. SW9E29SA, Gyeonggi-do, Corea) realizó un extracto de IO en etanol al 50 por ciento. IPA se aisló de IOE como se describió previamente [9]. Brevemente, el IOE se fraccionó usando cromatografía de partición centrífuga. Se recogieron todas las fracciones y finalmente se purificó el IPA mediante una columna de HPLC semipreparativa (YMC-Pack ODS-A, 10 mm, 250 mm, 5 m). El IPA se determinó como polifenol y su estructura química (Figura S1, Materiales complementarios) se identificó mediante análisis LC/MS con una masa m/z de 992,1315, lo que indica una fórmula molecular de C96H66O48 (1986,26 de peso molecular calculado, ∆0,6, [M-2H] 2-).

4.4. Origen y mantenimiento del pez cebra parental

Se obtuvieron peces cebra adultos de un distribuidor comercial (Acuario de Seúl, Seúl, Corea) y se conservaron 10 peces en un tanque acrílico de 3- L a 28,5 ◦C, con un ciclo de luz: oscuridad de 14:10 h. El pez cebra se alimentó dos veces al día, durante 6 días/semana, con alimento suplementario en escamas de Tetramin (SEWHAPET Food Co., Seúl, Corea). Los embriones se recolectaron dentro de los 30 min por desove natural y se indujeron por la mañana encendiendo la luz. El experimento con pez cebra recibió la aprobación del Comité de Uso y Cuidado de Animales de la Universidad Nacional de Jeju (Aprobación No. 2017-0001).

4.5. Medición del contenido de melanina en larvas de pez cebra

Se usaron concentraciones de IPA, IOE y estimulador -MSH para examinar los efectos de la concentración sobre el desarrollo del embrión. Se sembraron quince embriones de pez cebra (3–4 hpf) en cada pocillo, que comprendían 1,9 ml de medio embrionario, en una placa de siembra de 12-pocillos. Las muestras de prueba se disolvieron en DMSO al 1 por ciento con PBS 1x y se mezclaron bien. Cada mañana durante los primeros 5 pdf, se enumeraron los embriones viables para obtener una medida de supervivencia. Para determinar el contenido de melanina, se sembraron embriones de 7 a 9 hpf en una placa de 6-pocillos con 30 embriones en cada pocillo en un medio de embriones de 27-mL. Después de 3 días, las larvas se enjuagaron dos veces con 1x PBS para eliminar cualquier reactivo o partícula residual, y se colocaron cantidades similares de larvas en los tubos electrónicos. Antes de medir el contenido de melanina, se capturaron con un microscopio varias larvas de cada grupo y las restantes se centrifugaron.

Después de la centrifugación, el precipitado se disolvió en 1 mL de NaOH 1 N a 90 ◦C durante 60 min. A continuación, la mezcla se agitó vigorosamente para solubilizar el pigmento de melanina. La absorbancia del sobrenadante se midió a 490 nm. El resultado se comparó con el control que se consideró que representaba el cien. El contenido de melanina se calibró por cantidad de proteína y las observaciones se repitieron por triplicado.

4.6. Citoxicidad de IPA e IOE en células B16F10

Las células de melanoma de ratón B16F10 se obtuvieron de ATCC (American Type Culture Collection, Manassas, VA, EE. UU.). Las células B16F10 se cultivaron en DMEM complementado con 100 U/mL de penicilina, 100 µg/mL de estreptomicina y 10 por ciento de FBS. A continuación, las células se incubaron en una atmósfera con un 5 % de CO2 a 37 ◦C y luego se subcultivaron cada 3 a 5 días. La citotoxicidad de IPA e IOE contra las células B16F10 se investigó mediante un ensayo MTT colorimétrico. Brevemente, las células se sembraron en 24-placas de pocillos a unaconcentración de 2 × 104 células/mL. Aproximadamente 16 h después de la siembra, las células se incubaron con IPA e IOE a diferentes concentraciones durante 72 h y se determinó su viabilidad.

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4.7. Determinación del contenido de melanina celular 

El contenido de melanina celular se midió utilizando un método descrito previamente [33]. Las células (2 × 104 células/mL) se incubaron con varias concentraciones de IPA e IOE durante 72 h; por lo tanto, se lavaron en PBS enfriado con hielo. Brevemente, las células se incubaron a 80 ◦C durante 1 hora en 1 ml de NaOH 1 N/DMSO al 10 % y luego se agitaron con vórtex para solubilizar la melanina: la absorbancia se midió a 450 nm. Se consideró que la densidad óptica de la inhibición en el control era del 100 por ciento. Los datos se presentan en forma de porcentajes medios y los resultados se repitieron por triplicado.

4.8. Actividad de inhibición de tirosinasa y contenido de melanina inducido por -MSH

La actividad de la tirosinasa celular se midió de acuerdo con el método informado anteriormente con ligeras modificaciones [33]. Brevemente, las células se cultivaron a 2 × 104 células/ml en 24-placas de pocillos.

Aproximadamente 16 h después de la siembra celular, las células (2 × 104 células/mL) se estimularon con -MSH (1 nM) y luego se incubaron con IPA e IOE durante 72 h. Las células se lavaron con PBS y se lisaron en PBS que contenía Triton X-100 al 1 por ciento mediante congelación y descongelación. Los lisados ​​se clarificaron por centrifugación a 13,000 rpm durante 10 min. Después de la cuantificación y normalización de las proteínas, se incubaron 90 µL de lisado celular (cada muestra contenía la misma cantidad de proteína) por duplicado con 10 µL de L-DOPA 10 mM a 37 ◦C durante 1 h. Después de la incubación, se controló el dopacromo midiendo la absorbancia a 475 nm utilizando el lector ELISA. El valor de cada medición se expresa como el cambio porcentual del control.

4.9. Análisis de Western Blot

Las células B16F10 se trataron con las concentraciones indicadas de IPA o IOE. Las células se recogieron y se suspendieron en un tampón de lisis (NaCl 150 mM, Tris-HCl 50 mM (pH 7,5), EDTA 5 mM y Triton X al 1 por ciento-100) que contenía inhibidores de la proteasa (170 µg/ml de leupeptina y 100 µg/mL PMSF). Tras incubar a 4 ◦C durante 20 min, los lisados ​​celulares se centrifugaron a 12,000 rpm durante 10 min. Cada sobrenadante celular se recolectó para medir la concentración de proteína con un kit de ensayo de proteína de ácido bicinconínico (Thermo Scientific, Waltham, MA, EE. UU.). Las proteínas (20 µg) se separaron mediante electroforesis en gel de poliacrilamida (SDS-PAGE) con SDS (dodecilsulfato sódico) al 10 % y luego se transfirieron a membranas de nitrocelulosa (Bio-Rad, Hercules, CA, EE. UU.). Luego, estas membranas se bloquearon con soluciones salinas tamponadas con Tris-Tween 20 (TBS-T) que contenían un 5 % de leche descremada en polvo, se incubaron con anticuerpos primarios a 4 ◦C durante 24 h, se lavaron con TBST y se incubaron con anticuerpos secundarios a temperatura ambiente durante 2 h. Las bandas de proteínas se visualizaron utilizando un kit de detección ECL y un analizador de imágenes luminiscentes (LAS-3000, Fujifilm, Tokio, Japón).

4.10. Análisis estadístico

Todos los datos se presentan como la media ± desviación estándar (DE) de tres determinaciones. Los valores medios se compararon estadísticamente mediante el análisis de comparaciones múltiples unidireccionales (ANOVA), seguido de las pruebas de comparaciones múltiples de Dunnett utilizando el software GraphPad Prism 7. Un valor de p < 0.05 nivel se consideró estadísticamente diferente.

5. Conclusiones

En conclusión, el IPA, aislado de IOE, inhibe la actividad tirosinasa y la melanogénesis inducida por -MSH in vivo e in vitro. Estos resultados indicaron que IPA derivado de IOE mostró potencial para la interacción crítica en el sitio activo de tirosinasa, que reduce reversiblemente la pigmentación en larvas de pez cebra in vivo, y funciona mecánicamente a través de la modulación de JNK y p38 MAPK en células B16F10 inducidas por -MSH. Aunque se necesitan más estudios para el IPA aislado de IOE con una serie adecuada de pruebas que utilicen modelos humanos para su uso como agente terapéutico o cosmético, este estudio sugiere que el IPA es un candidato potencial para el tratamiento de la hiperpigmentación y otras enfermedades relacionadas.

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Materiales complementarios:Los siguientes están disponibles en línea en el sitio web, Figura S1. Estructura de Ishophloroglucin A (IPA, A) y Diphlorethohydroxycarmalol (DPHC, B) aislado de Ishige Okamurae. Figura S2: Efectos de -MSH y arbutina sobre la viabilidad celular y el contenido de melanina de las células de melanoma B16F10. Citotoxicidad de -MSH (A) y arbutina (B) en células de melanoma B16F10. Las células se incubaron con diferentes concentraciones de -MSH 0.1, 0.3, 1, 3 y 10 nM) y arbutina (10, 30, 100 y 300 µM ) durante 72 h, y la viabilidad celular se determinó mediante ensayo MTT. Los resultados se normalizan al control. Contenidos de melanina de un grupo de -MSH (C) y un grupo de arbutina (D) en células B16F10. Después de 72 h de incubación, se midió la absorbancia a 450 nm. Los contenidos de melanina se expresan como valores porcentuales. Los datos se muestran como medias ± SD de experimentos independientes; ns, no significativo; *p < 0,05, **p < 0,01 y ***p < 0,001 en comparación con el grupo tratado sin muestra.

Contribuciones de autor:XL realizó los principales experimentos y análisis de datos y escribió el manuscrito; J.-YO realizó el análisis y validación formal; YJ aisló y proporcionó la Ishophloroglucin A (IPA) y la actividad celular; H.-WY aconsejó el experimento de validación. Y.-JJ y BR concibieron el proyecto y supervisaron el estudio. Todos los autores han leído y aceptado la versión publicada del manuscrito.

Fondos:Esta investigación fue parte del proyecto titulado 'Desarrollo de productos alimenticios funcionales con materiales naturales derivados de recursos marinos (no. 20170285)', financiado por el Ministerio de Océanos y Pesca de Corea.

Conflictos de interés:Los autores declaran no tener conflicto de intereses.

Referencias

1. Athukorala, Y.; Puerro.; Kim, S.-K.; Jeon, Y. Actividad anticoagulante de algas verdes y marrones marinas recolectadas en la isla de Jeju en Corea. Biorrecursos. Tecnología 2007, 98, 1711–1716.

2. Kang, S.-M.; Heo, S.-J.; Kim, K.-N.; Lee, S.-H.; Jeon, Y.-J. Aislamiento e identificación de un nuevo compuesto, 2, 7 "-phloroglucinol-6, 60 -beckon de algas pardas, Ecklonia cava, y su efecto antioxidante. J. Funct. Foods 2012, 4, 158–166.

3. Heo, S.-J.; Yoon, W.-J.; Kim, K.-N.; Ahn, G.-N.; Kang, S.-M.; Kang, DH; Affffan, A.; Oh, C.; Jung, W.-K.; Jeon, Y.-J. Evaluación del efecto antiinflamatorio de la fucoxantina aislada de algas pardas en macrófagos RAW 264.7 estimulados con lipopolisacáridos. Química alimentaria Toxicol. 2010, 48, 2045–2051.

4. Sanjeewa, K.; Lee, J.-S.; Kim, W.-S.; Jeon, Y.-J.; Sanjeewa, KKA El potencial de los polisacáridos de algas pardas para el desarrollo de agentes anticancerígenos: una actualización de los efectos anticancerígenos informados para fucoidan y laminarina. Carbohidr. polim. 2017, 177, 451–459.

5. Lee, S.-H.; Jeon, Y.-J. Efectos antidiabéticos de los florotaninos y polifenoles marinos derivados de algas pardas a través de diversos mecanismos. Fitoterapia 2013, 86, 129–136.

6. Kazir, M.; AbuHassira, Y.; Petirrojo, A.; Nacor, O.; Luo, J.; Israel, A.; Golberg, A.; Livney, YD Extracción de proteínas de dos macroalgas marinas, Ulva sp. y Gracilaria sp., para aplicación alimentaria y evaluación de la digestibilidad, composición de aminoácidos y propiedades antioxidantes de los concentrados de proteínas. Hidrocoll alimentario. 2019, 87, 194–203.

7. Brunt, EG; Burgess, JG La promesa de las moléculas marinas como ingredientes activos cosméticos. En t. J. Cosmet. ciencia 2017, 40, 1–15.

8. Heo, S.-J.; Ko, SC-C.; Kang, S.-M.; Cha, S.-H.; Lee, S.-H.; Kang, D.-H.; Jung, W.-K.; Affffan, A.; Oh, C.; Jeon, Y.-J. Efecto inhibitorio del difloretohidroxicarmalol sobre la melanogénesis y su efecto protector contra el daño celular inducido por la radiación UV-B. Química alimentaria Toxicol. 2010, 48, 1355–1361.

9. Ryu, B.; Jiang, Y.; Kim, H.-S.; Hyun, J.-M.; Lim, S.-B.; Li, Y.; Jeon, Y.-J. Ishophloroglucin A, un nuevo florotanino para estandarizar la actividad anti- -glucosidasa de Ishige Okamurae. Mar. Drogas 2018, 16, 436.

10. Morris, GM; Lim-Wilby, M. Acoplamiento molecular. en Modelado Molecular de Proteínas; Springer: Berlín, Alemania, 2008; págs. 365–382.

11. Ewing, TJ; Makino, S.; Skillman, AG; Kuntz, ID DOCK 4.0: estrategias de búsqueda para el acoplamiento molecular automatizado de bases de datos de moléculas flexibles. J. Cómputo. mol. Des. 2001, 15, 411–428.

12. Shoichet, BK; Kuntz, ID; Bodian, DL Acoplamiento molecular utilizando descriptores de forma. J. Cómputo. química 1992, 13, 380–397.

13. Anantharaman, A.; Hemachandran, H.; Priya, RR; Sankari, M.; Mohán, S.; Palanisami, N.; Siva, R. Efecto inhibidor de los apocarotenoides sobre la actividad de la tirosinasa: estudios multiespectroscópicos y de acoplamiento. J. Biosci. Bioing. 2016, 121, 13–20.

14. Alí, A.; Ashraf, Z.; Kumar, N.; Rafifiq, M.; Jabeen, F.; Parque, JH; Choi, KH; Lee, S.; Seo, S.-Y.; Choi, E.; et al. Influencia de los compuestos activados por plasma en la melanogénesis y la actividad tirosinasa. ciencia Rep. 2016, 6, 21779.

15. Ando, ​​H.; Kondoh, H.; Ichihashi, M.; Audición, enfoques de VJ para identificar inhibidores de la biosíntesis de melanina a través del control de calidad de la tirosinasa. J. Investig. Dermatol. 2007, 127, 751–761.

16. Roulier, B.; Perès, B.; Haudecoeur, R. Avances en el diseño de inhibidores de la tirosinasa humana genuina para combatir la melanogénesis y las pigmentaciones relacionadas. J.Med. química 2020.

17. Lin, JY; Fisher, DE Biología de los melanocitos y pigmentación de la piel. Naturaleza 2007, 445, 843–850.

18. Gilchrest, BA; Park, H.-Y.; Eller, MS; Yaar, M. Mecanismos de pigmentación inducida por luz ultravioleta. fotoquímica Fotobiol. 1996, 63, 1–10.

19. Agar, N.; Young, AR Melanogénesis: ¿una respuesta fotoprotectora al daño del ADN? Mutat. Res. Fundam. mol. mecánico Mutagénesis 2005, 571, 121–132.

20. Lee, TH; Lee, MS; Lu, M.-Y. Efectos de -MSH sobre la melanogénesis y la tirosinasa del melanoma B-16. Endocrinología 1972, 91, 1180–1188.

21. Lamason, RL; Mohideen, M.-AP; Mest, JR; Wang, CA; Norton, HL; Aros, MC; Jurynec, MJ; Mao, X.; Humphreville, VR; Humbert, JE; et al. SLC24A5, un supuesto intercambiador de cationes, afecta la pigmentación en peces cebra y humanos. Ciencia 2005, 310, 1782–1786.

22. Kelsh, R.; Harris, ML; Colanesi, S.; Erickson, CA Rayas y manchas en el vientre: una revisión de la morfogénesis de células pigmentarias en vertebrados. Semin. Desarrollo celular Biol. 2009, 20, 90–104.

23. Colanesi, S.; Taylor, KL; Temperley, Dakota del Norte; Lundegaard, PR; Liu, D.; Norte, TE; Ishizaki, H.; Kelsh, R.; Patton, EE La detección de moléculas pequeñas identifica las vías de pigmentación del pez cebra objetivo. Pigmento. Melanoma de Célula Res. 2012, 25, 131–143.

24. Logan, DW; Quemar, S.; Jackson, I. Regulación de la pigmentación en melanóforos de pez cebra. Pigmento. Resolución celular 2006, 19, 206–213.

25. Heo, S.-J.; Hwang, J.-Y.; Choi, J.-I.; Han, JS; Kim, H.-J.; Jeon, Y.-J. El difloretohidroxicarmalol aislado de Ishige Okamurae, algas pardas, un potente inhibidor de -glucosidasa y -amilasa, alivia la hiperglucemia posprandial en ratones diabéticos. EUR. J. Pharmacol. 2009, 615, 252–256.

26. Fernando, K.; Yang, H.-W.; Jiang, Y.; Jeon, Y.-J.; Ryu, extracto de B. Ishige Okamurae y su constituyente Ishophloroglucin an atenuado in vitro e in vivo Angiogénesis inducida por alta glucosa. En t. J. Mol. ciencia 2019, 20, 5542.

27. Huang, H.-C.; Huang, W.-Y.; Tsai, TC-C.; Hsieh, W.-Y.; Ko, W.-P.; Chang, K.-J.; Chang, T.-M. Extracto fluido supercrítico de la inhibición de la raíz de Lycium chinense Miller de la producción de melanina y sus posibles mecanismos de acción. Complemento BMC. Alterno Medicina. 2014, 14, 208.

28. Kim, ES; Jeon, HB; Lim, H.; Shin, JH; Parque, SJ; Jo, YK; Oh, W.; Yang, YS; Cho, D.-H.; Kim, J.-Y. Los medios acondicionados de células madre mesenquimales derivadas de sangre de cordón umbilical humano inhiben la melanogénesis al promover la degradación proteosomal de MITF. PLoS ONE 2015, 10, e0128078.

29. Chakraborty, A.; Chakraborty, D. El efecto del triptófano en la dopa-oxidación por tirosinasa melanosomal. En t. J. Bioquímica. 1993, 25, 1277–1280.

30. Santi, MD; Peralta, MA; Puiatti, M.; Cabrera, JL; Ortega, MG Efectos inhibitorios melanógenos de Triangularin en células de melanoma B16F0, estudios de acoplamiento molecular e in vitro. Bioorg. Medicina. química 2019, 27, 3722–3728.

31. Kang, S.-M.; Heo, S.-J.; Kim, K.-N.; Lee, S.-H.; Yang, H.-M.; Kim, A.-D.; Jeon, Y.-J. Estudios de acoplamiento molecular de un florotanino, dieckol aislado de Ecklonia cava con actividad inhibidora de tirosinasa. Bioorg. Medicina. química 2012, 20, 311–316.

32. Promden, W.; Viriyabancha, W.; Monthakantirat, O.; Umehara, K.; Noguchi, H.; De-Eknamkul, W. Correlación entre la potencia de los flavonoides en la actividad inhibidora de la tirosinasa de hongos y la síntesis de melanina en los melanocitos. Moléculas 2018, 23, 1403.

33. Cha, S.-H.; Ko, SC-C.; Kim, D.; Jeon, Y.-J. Detección de algas marinas en busca de un posible inhibidor de la tirosinasa: esos inhibidores redujeron la actividad de la tirosinasa y la síntesis de melanina en el pez cebra. J. Dermatol. 2010, 38, 354–363.

34. Wu, S.-YS; Wang, H.-MD; Wen, Y.-S.; Liu, W.; Li, PH-H.; Chiu, C.-C.; Chen, PC-C.; Huang, C.-Y.; Sheu, J.-H.; Wen, Z.-H. 4-(Fenilsulfanil) butano-2-Uno suprime la síntesis de melanina y la maduración del melanosoma in vitro e in vivo. En t. J. Mol. ciencia 2015, 16, 20240–20257.

35. Choi, T.-Y.; Kim, J.-H.; Ko, DH; Kim, C.-H.; Hwang, J.-S.; Ahn, S.; Kim, SY; Kim, CD; Lee, J.-H.; Yoon, T.-J. El pez cebra como nuevo modelo para el cribado basado en fenotipos de compuestos reguladores melanogénicos. Pigmento. Resolución celular 2007, 20, 120–127.

36. Körner, A.; Pawelek, J. La tirosinasa de mamíferos cataliza tres reacciones en la biosíntesis de melanina. Ciencia 1982, 217, 1163–1165.

37. Chung, POR; Kim, SY; Jung, JM; ganado, CH; Choi, JH; Lee, MW; Chang, SE El agente antimicótico clotrimazol inhibe la melanogénesis al acelerar la degradación de la tirosinasa mediada por ERK y PI3K-/Akt. Exp. Dermatol. 2015, 24, 386–388.

38. Johnson, GL; Lapadat, R. Vías de proteínas quinasas activadas por mitógenos mediadas por proteínas quinasas ERK, JNK y p38. Ciencia 2002, 298, 1911–1912.

39. Su, B.; Karin, M. Cascadas de proteína quinasa activada por mitógenos y regulación de la expresión génica. actual Opinión inmunol. 1996, 8, 402–411.

40. Roux, PP; Blenis, J. ERK y p38 MAPK-Proteína quinasas activadas: una familia de proteínas quinasas con diversas funciones biológicas. Microbiol. mol. Biol. Rev. 2004, 68, 320–344.

41. Zhou, J.; Shang, J.; Ping, F.; Zhao, G. El extracto de alcohol de la semilla silvestre Vernonia anthelmintica (L.) mejora la síntesis de melanina a través de la activación de la vía de señalización p38 MAPK en células B16F10 y melanocitos primarios. J. Etnofarmaco. 2012, 143, 639–647.

42. Geng, J.; Yuan, P.; Shao, C.; Yu, S.-B.; Zhou, B.; Zhou, P.; Chen, X. La melanina bacteriana interactúa con el ADN de doble cadena con alta afinidad y puede inhibir el metabolismo celular in vivo. Arco. Microbiol. 2010, 192, 321–329.

43. Lee, S.-H.; Kang, S.-M.; Sok, CH; Hong, JT; Oh, J.-Y.; Jeon, Y.-J. Actividades celulares y estudios de acoplamiento de eckol aislado de Ecklonia cava (Laminariales, Phaeophyceae) como un potencial inhibidor de la tirosinasa. Algas 2015, 30, 163–170.

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